一、基本概况
课程名称：生物化学（Biochemistry）
课程代码：131010094
课程类别：专业基础课
学时/学分：80/4.5（其中理论80学时）
需预修课程：无机化学、有机化学、分析化学、生物学、植物学
适用专业：适用于生物技术、生物工程、生物科学等专业的汉族班本科教学
课程简介
生物化学是生命的化学, 是介于生物学与化学之间的一门交叉学科，是用物理学、化学和生物学的现代技术来研究生物体的物质组成和结构，物质在生物体内发生的化学变化以及这些物质结构的变化与生理机能之间的关系的学科。当前，生物化学已是生命科学的核心学科之一，在医学、工农业生产、生物工程等领域得到广泛应用。生物化学课程主要内容包括生物体的基本物质（蛋白质、核酸、酶、维生素、辅酶、糖类、脂类）的结构、性质和生物学功能以及有关实验技术；生物分子的新陈代谢，遗传信息的储存和传递等方面的知识。通过生物化学课程学习，使学生掌握生物化学的基础理论和基本的实验技术和方法，了解生物化学在现代生物学中所起的关键作用。为后续分子生物学、植物生理学、生物信息学、基因工程等课程的学习奠定基础。
二、教学目标
学生通过本课程的学习，在知识和能力等方面达到以下要求：
1.理论、知识目标：
了解生物化学研究的基本内容及发展简史；理解和掌握生物体内基本物质的结构、性质、生物学功能以及有关实验技术；理解和掌握生物分子的新陈代谢及生物遗传信息的储存、传递；理解生物化学与其它学科的关系，了解生物化学的应用和发展前景。
2.能力目标：
培养学生能够运用生物化学基本理论知识正确认识生命现象的生物化学本质和规律；培养学生理论联系实际的学习方法；培养学生注重观察、独立思考、分析问题并解决问题的能力。
3.达成目标：
理解并掌握生物化学基本知识点，掌握知识点的相互关联，并能灵活应用知识点，解释一般生命现象，初步分析本专业相关领域复杂问题；理解并掌握现代生物科学与技术的理论基础；养成实事求是、严肃认真的科学态度，提高学生的科学素养以及勤于实践的进取精神。该课程支撑本专业毕业要求的第2项、第4项。
三、教学内容及教学要求
绪论 （讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
生物化学的基本概念、研究内容、发展历史，以及生物化学与边沿学科的关系，介绍学习生物化学的方法。
教学要求：
了解生物化学的基本概念、研究内容、发展历史；理解生物化学在现代生物学中的地位；理解生物化学与其他学科间的关系；了解生物化学的应用及重要作用；深化学生对生物化学这门学科的了解，激发学习生物化学课程的兴趣，增强学好生物化学的信心。
本章重点、难点：
重点：生物化学的基本概念、研究内容；生物化学在现代生物学中的地位，与其他学科间的关系。
难点：生物化学在现代生物学中的地位。
第一章 蛋白质化学（讲课10学时；实验6学时）
教学内容：
1.蛋白质的元素组成；
2.蛋白质的基本组成单位是氨基酸：蛋白质中标准氨基酸的结构特点和表示方法，标准氨基酸的分类，非标准氨基酸，非蛋白质氨基酸，氨基酸的重要性质，氨基酸的分离分析；
3.肽：肽与肽键，几种重要的天然活性肽；
4.蛋白质的分子结构：一级结构，二级结构，超二级结构及结构域，三级结构，四级结构，纤维状蛋白质的结构；
5.蛋白质的结构与功能：一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系；
6.蛋白质的理化性质：紫外吸收光谱，两性解离和等电点，胶体性质，沉淀反应，变性与复性，颜色反应；
7.蛋白质的分离与研究方法简介：根据分子大小差异、利用溶解度差异、电荷不同、吸附特性、生物分子特异亲和力分离蛋白质，蛋白质的鉴定，蛋白质组与蛋白质组学简介；
8.蛋白质的分类：根据分子形状、化学组成、溶解度分类。
教学要求：
1.掌握蛋白质在生命活动中的重要作用，元素组成、基本组成单位氨基酸的分类、结构特点；
2.掌握蛋白质的分子结构中的：维持蛋白质构象的化学键，蛋白质的二级结构（肽单位）的定义、类型，三级结构的概念、四级结构的概念、超二级结构、结构域的概念；
3.掌握蛋白质的结构与功能的关系：一级结构与功能之间的关系，空间结构与功能之间的关系；
4.掌握蛋白质的特性：紫外吸收光谱，两性解离和等电点，胶体性质，沉淀反应，变性与复性，颜色反应；
5.理解蛋白质的分离依据，了解分离方法；
6.了解蛋白质的分类。
本章重点、难点：
重点：蛋白质在生命活动中的重要功能，蛋白质的化学组成中的元素成分，氨基酸的分类、结构特点及蛋白质的一级结构的定义，维持蛋白质构象的化学键，蛋白质的二级结构（肽单位）的定义与类型、三级结构、四级结构的定义，蛋白质的两性解离和等电点，胶体性质，沉淀反应，变性与复性，颜色反应。
难点：氨基酸的化学性质及其反应，肽键的结构与肽键平面，蛋白质的结构层次，蛋白质结构与功能的关系。
第二章 酶（讲课10学时；实验6学时）
教学内容：
1.酶的概述：酶的概念及其化学本质，催化作用特点，专一性及化学组成；
2.酶的分类与命名；
3.酶催化的专一性和作用机制：酶的活性中心，酶的专一性及高效催化反应机制，酶的作用机理举例；
4.酶促反应动力学：酶促反应速度的测量，酶促反应速度的影响因素（底物浓度、酶浓度、pH值、温度、抑制剂及激活剂）；
5.酶活性的调节：别构调节、共价调节，酶原激活，调节蛋白，同工酶；
6.酶的纯化与酶活力测定：酶的分离纯化，酶活力测定；
7.酶工程简介。
教学要求：
1.掌握酶的概念及其化学本质，催化作用特点，专一性及化学组成；
2.掌握酶的分类；
3.理解酶催化的作用机制；
4.掌握酶促反应动力学，酶活性的调节，酶原激活，调节蛋白，同工酶；
5.掌握酶的活力测定及分离纯化；
6.了解酶工程简介。
本章重点、难点：
重点：酶催化作用的特征，酶的化学组成，辅助因子的作用，酶活性部位和必需基团，酶的作用机制，酶促反应动力学，别构酶、同工酶，酶活力测定、酶的分离纯化。
难点：酶催化的作用机制，底物浓度对酶促反应速率的影响，抑制剂对酶促反应速率的影响，别构酶的理解。
第三章 维生素与辅酶（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.水溶性维生素：维生素B1、B2、B3、PP、B6、B7、叶酸与四氢叶酸、B12、硫辛酸及维生素C；
2.脂溶性维生素:维生素A、D、E、K；
3.其它的辅基或辅酶：核苷酸、辅酶Q、蛋白质辅酶。
教学要求：
1.了解脂溶性维生素的结构、生理功能及缺乏症；
2.了解水溶性维生素的结构、生理功能及缺乏症；
3.掌握维生素的名称、缩写及对应辅酶的名称、缩写；
4.掌握维生素与辅酶的关系，理解维生素在生命活动中的重要作用。
本章重点、难点：
重点：维生素的名称及对应辅酶；维生素的重要作用。
难点：维生素的重要作用。
第四章 核酸化学（讲课8学时；实验9学时）
教学内容：
1.核酸的化学组成：核酸的种类与分布，核苷酸，核酸的生物学功能；
2.DNA的结构：DNA分子的碱基组成，一级结构，双螺旋结构，螺旋的多态性，超螺旋结构，DNA序列分析；
3.RNA的结构：3种RNA的结构及其它RNA分子；
4.核酸的理化性质：一般性质，变性，复性及分子杂交；
5.核酸的分离提纯：核酸的分离提取及含量测定；
6.基因组：病毒、原核生物、真核生物基因组。
教学要求：
1.了解核酸的分类、细胞分布；各类核酸的功能及生物学意义；
2.掌握mRNA 一级结构特点，tRNA 二级结构特点，核酸的分子杂交；
3.掌握核酸的化学组成，两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同，核酸的一级结构；
4.掌握DNA双螺旋结构模型要点，理解DNA双螺旋结构模型的生物学意义；
5.掌握核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性）；
6.掌握核酸的分离、提纯、测定的理论基础，了解相关实验技术。
本章重点、难点：
重点：DNA的二级结构及生物学意义，tRNA的结构，mRNA的结构，核酸的主要理化性质。
难点：DNA双螺旋结构模型的生物学意义，核酸的变性、复性。
第五章 糖类化学（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.糖的化学本质与分类；
2.单糖的结构和性质；
3.一些重要的单糖衍生物；
4.寡糖、多糖、糖缀合物。
教学要求：
1.掌握糖的化学本质、分类及生物学功能；
2.掌握单糖的结构和性质，了解重要的单糖衍生物；
3.掌握常见重要的寡糖、多糖名称、结构、种类，了解一般性质。
本章重点、难点：
重点：糖的化学本质，糖的生物学功能，单糖的结构和性质，常见寡糖、多糖的结构。
难点：单糖的结构。
第六章 脂类与生物膜（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.生物体内的脂类；
2.生物膜的结构；
3.生物膜的功能。
教学要求：
1.掌握脂类物质的化学本质、分类及生物学功能；
2.理解生物膜的组成基础及结构特点；
3.了解生物膜的功能。
本章重点、难点：
重点：脂类的化学本质，脂类物质的分类，脂类的生物学功能，生物膜的组成和结构特点，生物膜的功能。
难点：脂类化学性质与生物膜结构、功能的关系。
第七章 新陈代谢与生物氧化（讲课6学时；实验0学时）
教学内容：
1.新陈代谢概论：新陈代谢概念，类型，研究方法；
2.生物氧化概述：生物氧化概念，自由能变化，高能化合物；
3.电子传递链：线粒体，电子传递链，电子传递抑制剂；
4.氧化磷酸化作用：氧化磷酸化的概念及类型，磷酸化与电子传递链的偶联，氧化磷酸酸化机制，解偶联作用与抑制作用，ATP合成机制，能荷，P/O,氧化磷酸化的调节，线粒体穿梭系统。
教学要求：
1.了解新陈代谢的概念，类型及研究方法；
2.掌握生物氧化概念；
3.掌握生物氧化的概念和特点，物质体内氧化与体外氧化的异同；
4.掌握电子传递链的概念、两条电子传递链的顺序组成及各成分的作用；
5.掌握底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O 比值的概念；
6.理解氧化磷酸化偶联机理及主要电子传递抑制剂的作用部位；
7.掌握胞液中NADH 、FADH2氧化时的穿梭作用和特点、氧化磷酸化的类型及其抑制；
8.理解电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂的异同；
9.理解ATP的重要作用，物质代谢与能量代谢的关系。
本章重点、难点：
重点：电子传递链的组成及其作用机理，氧化磷酸化的偶联机理，胞液中NADH、FADH2氧化时的穿梭作用和特点。
难点：电子传递链的组成，氧化磷酸化的偶联机理，电子传递抑制剂与氧化磷酸化抑制剂的异同。
第八章 糖类代谢（讲课10学时；实验3学时）
教学内容：
1.淀粉、糖原、纤维素和双糖的酶促降解；
2.糖酵解(EMP)：EMP的生物化学过程，化学计量，生物学意义，其它底物，丙酮酸的进一步代谢，糖酵解的进一步调控；
3.三羧酸循环（TCA）：丙酮酸形成乙酰辅酶A，TCA的反应历程，化学计量和特点，TCA调控，生物学意义及回补反应；
4.磷酸戊糖途径（PPP）：PPP的反应历程，特点，调控及生物学意义；
5.糖的异生作用：糖异生的途径，前体，生物学意义；
6.蔗糖和多糖的生物合成。
教学要求：
1.掌握糖的分解代谢：酵解、丙酮酸脱氢酶系的组成、糖酵解的反应历程及生物学意义
2.掌握单糖的分解代谢：三羧酸循环（最后氧化途径），三羧酸循环的反应历程及生物学意义，明确生物体内糖代谢的基本途径；
3.掌握、磷酸戊糖途径的反应，磷酸戊糖途径的生理意义；
4.掌握葡萄糖异生作用，葡萄糖异生作用的生物学意义；
5.理解糖代谢各途径的联系与调节；
6.了解蔗糖和多糖的生物合成。
本章重点、难点：
重点：糖酵解的反应历程及生物学意义，丙酮酸脱氢酶系的组成，三羧酸循环反应历程及生物学意义，葡萄糖异生作用的反应途径，葡萄糖异生作用的生物学意义，糖酵解与葡萄糖异生途径的关系，糖代谢途径之间的联系。
难点：酵解中能量的计算，三羧酸循环的反应历程、能量计算、生物学意义、调控。糖的几种分解代谢及合成代谢途径相互之间的联系。
第九章 脂类代谢（讲课6学时；实验0学时）
教学内容：
1.脂肪的分解代谢：脂肪的降解，甘油的降解与转化，脂肪酸的氧化分解，乙醛酸循环，脂肪酸氧化的调节；
2.脂肪的合成代谢：α-磷酸甘油的形成，脂肪酸及甘油三酯的生物合成，脂肪酸合成的调节；
3.类脂的代谢：甘油磷脂，鞘磷脂，糖脂，胆固醇。
教学要求：
1.掌握脂肪酸的合成和分解代谢发生部位及两种转运系统；
2.掌握脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算，脂肪酸的从头合成代谢过程，乙醛酸循环特点；
3.理解脂肪的分解与合成途径；
4.理解糖代谢与脂代谢的联系；
5.了解生物体内的脂类、甘油磷脂代谢、固醇的生物合成。
本章重点、难点：
重点：脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算，脂肪酸的从头合成代谢过程，糖代谢与脂代谢的联系。
难点：脂肪酸的β-氧化的历程，糖代谢与脂代谢的联系。
第十章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢（讲课4 学时；实验0学时）
教学内容：
1.蛋白质的酶促降解：蛋白质在消化道及细胞中的降解；
2.氨基酸的降解与转化：脱氨基作用，脱羧基作用，氨的去路，碳架的去路，氨基酸可衍生的其它化合物；
3.氮素循环：氮素循环，氨的来源，氨的同化，氨基酸的生物合成。
教学要求：
1.掌握氨基酸的脱氨基、脱羧基作用具体过程、鸟氨酸循环；
2.理解必须氨基酸、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用的相关概念；
3.了解泛肽途径、氨基酸的衍生物。
本章重点、难点：
重点：转氨基作用，联合脱氨基作用，鸟氨酸循环，氨的同化。
难点：氨基酸的生物合成，鸟氨酸循环。
第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢（讲课4学时；实验0学时）
教学内容：
1.核酸的酶促降解：脱氧核糖核酸酶与核糖核酸酶，核酸内、外切酶，限制性内切酶；
2.核苷酸的降解：核苷酸与核苷的降解，嘌呤碱及嘧啶碱的降解；
3.核苷酸的生物合成：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸、脱氧核糖核苷酸的生物合成，核苷三磷酸与脱氧核苷三磷酸的合成，核苷酸合成抑制剂。
教学要求：
1.掌握常见核酸酶，掌握核苷酸的结构组成；
2.理解嘌呤、嘧啶两类碱基从头合成的异同；
3.理解核苷酸的分解代谢；
4.理解核苷酸合成的补救途径。
本章重点、难点：
重点：核苷酸的结构组成，核酸酶，限制性内切酶，碱基的从头合成途径。
难点：碱基的从头合成。
第十二章 核酸的生物合成（讲课6学时；实验0学时）
教学内容：
1.DNA的复制概貌：半保留与半不连续复制；
2.DNA复制所需的酶及相关蛋白：拓扑异构酶，解旋酶，SSB单链结合蛋白，引物酶及引物的合成，DNA聚合酶及聚合反应，DNA连接酶；
3.原核生物DNA的复制：复制起始、DNA链的合成与延伸，DNA复制的忠实性；
4.真核生物DNA的复制：染色体复制，端粒的复制；
5.反转录作用：反转录酶的性质，反转录过程及生物学意义；
6.DNA的损伤修复：直接修复，切除修复，错配修复，重组修复，应急反应；
7.DNA的突变：突变类型，诱变剂的作用；
8.基因工程简介；
9.原核生物DNA转录：原核生物启动子，RNA聚合酶，转录过程，转录后的加工；
10.真核生物DNA转录：真核生物启动子，RNA聚合酶，转录过程，转录后的加工；
11.RNA转录后的加工；
12.RNA复制。
教学要求：
1.掌握中心法则，DNA的半保留复制，DNA的半不连续复制的特点；
2.理解DNA复制的基本过程及参与的酶和蛋白，掌握反转录、PCR的概念，了解DNA重组技术和PCR技术；
3.理解原核与真核生物DNA复制的异同、核酸合成的抑制剂及应用；
4.了解DNA突变和修复的种类、基因工程的应用；
5.掌握原核生物RNA聚合酶的组成和功能；
6.掌握真核生物mRNA的结构特点；
7.理解RNA的生物合成过程、特点及RNA转录后的加工；
8.掌握转录与复制过程的异同点；
9.了解RNA的复制。
本章重点、难点：
重点：中心法则，DNA复制的特点，DNA复制过程及忠实性的保证，原核生物、真核生物DNA复制的异同，DNA复制与转录的异同，PCR。
难点：DNA复制体系，DNA复制的过程，DNA转录的过程。
第十三章 蛋白质的生物合成（讲课6学时；实验0学时）
教学内容：
1.遗传密码：密码的解读及密码子的基本性质；
2.蛋白质的合成体系：模板（mRNA），转运工具（tRNA）,合成场所（rRNA），翻译的辅助因子；
3.蛋白质的合成过程：氨基酸的活化与转移，肽链合成的起始、延伸、终止及释放，多核糖体，真核细胞蛋白质的合成，蛋白质合成后的修饰与折叠、定位，蛋白质合成抑制剂。
教学要求：
1.掌握遗传密码的基本性质、翻译辅助因子、原核生物多肽链生物合成的过程；
2.理解原核与真核生物多肽链合成的差异、核糖体的结构与功能；
3.了解多肽链的合成体系、抑制翻译的抗菌素、肽链合成后的折叠、加工与转运。
本章重点、难点：
重点：遗传密码的概念及特点，原核生物蛋白质多肽链合成的过程，核糖体的组成、结构及与其功能的关系。
难点：核糖体的组成、结构及与其功能的关系，蛋白质生物合成过程。
第十四章 代谢调节（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.物质代谢的相互联系；
2.代谢调节及基因表达调控：代谢调节水平，酶水平，细胞水平，多细胞整体水平；
3.基因的表达调控：真核生物及原核生物基因表达调控。
教学要求：
1.掌握代谢途径的相互联系、酶水平调节、RNA的转录调控；
2.理解细胞区域化调节、激素水平调节；
3.了解原核和真核基因组的特点。
本章重点、难点：
重点：代谢途径的相互联系、酶水平调节。
难点：代谢途径的相互联系，生物体代谢调节层次。
四、考核方式及成绩评定
本课程的成绩由平时成绩（考勤、课堂表现、作业及测验等）和期末考试成绩2部分组成，其中平时成绩占30%（考勤成绩占10%，课堂表现成绩占40%，作业成绩占20%，测验成绩占30%）、考试成绩占70%；期末考试采用闭卷笔试。
五、教材及参考书目
教材：《生物化学》第三版，刘祥云、蔡马主编，中国农业出版社，2010年，标准书号：ISBN 978-7-109-14842-0。
参考书目：
1.《生物化学》第四版，王镜岩、徐长法主编，高等教育出版社，2017年，标准书号：ISBN 9787040457988。
2.Lehninger Principles of Biochemistry 7/e，David L. Nelson，Michael M. Cox，W H Freeman & Co (Sd)，2017年，标准书号：ISBN 1464126119。
